长期以来，科学家知道药物与蛋白质相互作用受量子作用力驱动，却始终无法在生物中直接检测，只能依靠计算模型推断。如今，这种局面有望改变。据新一期《科学进展》杂志报道，美国得克萨斯农工大学研究人员开发出一种新型激光技术，可直接检测生命体系中的量子作用力，不仅能实时观察蛋白质内部的微观变化，还能预测药物与蛋白质的结合能力，为加速新药研发提供了全新工具。
药物能否发挥作用，很大程度上取决于它能否与目标蛋白精准结合。而决定这一过程的，除了化学键，还有一种名为π-π堆积的弱量子相互作用。这种量子力作用能帮助DNA和蛋白质维持稳定的三维结构，也是许多药物能够识别靶标的重要基础。
然而，这种作用力极其微弱。过去，科学家只能借助X射线晶体学、质谱分析以及计算模型间接推断它的存在，却始终无法直接测量，也难以实时观察它在生命体系中的变化。
元股证券:ygzq.hk此次，研究团队开发出名为“热稳定拉曼相互作用分析”（TRIP）的技术。该技术基于拉曼光谱原理，股票配资，多空杠杆，股票配资平台，实盘交易通过向样品发射激光，并记录返回的分子振动信号，本质上就像“倾听”被激发化学键发出的旋律。
实盘股票配资研究人员解释，每一种化学键都有自己独特的振动频率，当发生π-π堆积时，苯丙氨酸中苯环的振动频率会发生细微变化，就像乐手轻微跑调一样。TRIP正是通过捕捉这些几乎难以察觉的变化，将原本“看不见”的量子作用力转化为可直接检测的信号。
为验证技术，团队选择了新冠病毒主蛋白酶作为研究对象。这种蛋白是病毒复制的重要靶点，只有两个蛋白结合形成二聚体后才能发挥作用，而这一过程中恰好伴随着π-π堆积变化。实验表明，TRIP能实时捕捉这些变化，并与量子力学密度泛函理论计算结果高度一致。
研究人员随后利用TRIP测试了多种抗病毒药物，结果发现股票配资平台是否支持成交回查，药物活性越强，其对应的振动信号也越明显。这意味着，量子尺度上的相互作用能预测药物与蛋白质的结合能力，为候选药物筛选提供新的评价依据。
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